Что такое пептиды

- May 29, 2018-

Что такое пептиды?

 peptide.jpg

Пептид представляет собой молекулу, созданную путем соединения двух или более аминокислот вместе. Они присутствуют в каждой живой клетке и обладают разнообразной биохимической активностью. В общем случае, если количество аминокислот меньше пятидесяти, эти молекулы называются пептидами, тогда как более крупные последовательности называются белками. Таким образом, пептиды можно рассматривать как крошечные белки, которые являются просто нитями аминокислот.


свойства

Пептиды, в которых отдельные аминокислоты линейно связаны с цепью в определенном порядке (последовательность), можно рассматривать как небольшой белок. Пептиды с циклически связанными аминокислотами называются циклопептидами. Кроме того, пептиды отличаются главным образом их молярными массами. Разграничение белков по количеству связанных аминокислот является текучим; С цепочкой из более чем 100 связанных аминокислот, которая разворачивается в определенную форму, молекулу обычно называют белком. Пептиды с гликозилированием называются гликопептидами или гликопротеинами, пептидами с липидами в качестве липопептидов или липопротеинами.


Организмы могут образовывать пептиды путем трансляции исключительно из -аминокислот L-формы, поскольку для этого процесса доступны только генетически кодированные аминокислоты, которые связаны с тРНК. Иногда существа различных королевств также содержат D-аминокислоты в пептидах, но это продукты специальных метаболических путей небиносомального пептидного синтеза, а не биосинтеза белка. Пептиды выполняют большое количество физиологических функций и могут выступать в роли гормонов, например, у других есть противовоспалительные или провоспалительные эффекты; Существуют также противомикробные пептиды с антибиотическими или противовирусными эффектами. В некоторых случаях их способ действия хорошо изучен.


Термин пептид был впервые использован в 1902 году Эмилем Фишером для исходных материалов продуктов деградации белка пепсином в пептоне (до гребенчатых пептикосов «перевариваемых» или пептидов, приготовленных »), задуманных из мономеров, аналогичных полисахариду ,


состав

При конденсации аминокислот карбоксигруппа одной аминокислоты формально реагирует с водой, выходящей с аминогруппой другой аминокислоты в кислотно-амидную группу -CO-NH-, недавно связанную амидную связь между атомом углерода карбонильной группы, и азот становится пептидной связью. Свободная аминогруппа на одном конце пептида называется N-концом, свободная карбоксильная группа на другом конце называется С-концом.


Пептидная связь не является свободно вращаемой, поскольку существуют две резонансные структуры. Это играет важную роль в структуре белков.


разделение

По количеству аминокислот, которые составляют пептидную молекулу, пептиды широко дифференцированы в:

Идентификационный номер:

аминокислоты

дипептиды 2

трипептиды 3

Тетрапептиды 4

Пентапептиды 5

Гексапептид 6

гептапептид 7

Октапептид 8

нонапептиды 9

Олигопептиды ниже ок. 10

Полипептиды более 10

Макропептиды выше ок. 100

Для большинства пептидов связанные аминокислоты образуют цепи; их концы называются N- и С-концом, количество аминокислот в виде длины цепи. В циклопептидах две или более аминокислот соединены друг с другом в кольце.


Белки обычно состоят из полипептидных цепей более ста аминокислот. Благодаря сгибанию белка они имеют специфическую пространственную структуру, которая необходима для их биологической функции и может быть стабилизирована с помощью дисульфидных мостиков. Кроме того, белки могут собираться и образовывать белковый комплекс, такой как гемоглобин.


Олигопептиды

Олигопептиды представляют собой химические соединения, которые состоят из десяти аминокислот, которые связаны друг с другом посредством пептидных связей.


Олигопептид образуется путем дегидратации путем взаимодействия аминогруппы первой аминокислоты с карбоксильной группой второй аминокислоты. Затем свободная аминогруппа полученного дипептида реагирует с карбоксильной группой другой аминокислоты. Следуя этой схеме, могут быть присоединены дополнительные аминокислоты, что приводит к короткой цепи аминокислот, связанных пептидными связями. Если оба конца цепи также связаны, образуется циклический пептид (см. Ниже).


Олигопептид играет z. B. как компоненты ферментов в детоксикации, транспорте и метаболических процессах.


Полипептиды

Полипептид представляет собой пептид, состоящий из по меньшей мере десяти аминокислот, связанных пептидными связями. Полипептиды могут быть как природного, так и синтетического происхождения. Полипептидные цепи с более чем 100 аминокислотами обычно называют белками; однако для белка необходимы дополнительные условия, такие как некоторая сгибание белка.


Макропептиды представляют собой высокомолекулярные пептиды. Если они связаны водородными или дисульфидными мостиками, часто говорят о белках. Однако некоторые аминокислотные цепи с более чем 100 аминокислотами упоминаются только как пептиды.


Синтез пептидов

Синтез рибосомального пептида

→ Основная статья: Биосинтез протеина

В клетках живых организмов индивидуальные полипептидные цепи строятся на рибосомах, которые затем разворачиваются в белок. Этот синтез рибомосомного пептида также называют биосинтезом белка.


Синтез небибосомного пептида

Кроме того, некоторые организмы также имеют синтез не рибосомального пептида с помощью чисто ферментативных средств с использованием небибосомных пептидных синтетаз (NRPS). NRPS также могут быть использованы для включения D-аминокислот, или циклопептиды образуются как небизосомный пептид (NRP). Такие NRPS обнаруживаются не только в различных микроорганизмах трех доменов бактерий, археи и эукариот, но также, например, в многоклеточных организмах многих грибов и некоторых моллюсков.


Технико-химический пептидный синтез

Метод выбора химического синтеза для пептида определенной последовательности отличается в зависимости от его длины:

Короткие пептиды растут постепенно, за счет связывания аминокислот

Более длинные пептиды построены из связи более коротких пептидов


Чтобы увеличить селективность, карбокси и аминогруппы, которые не должны быть связаны, ограничены (например, сложные эфиры, Boc, Fmoc).


Используют различные реагенты связывания, которые активируют незащищенную карбоксигруппу из одной аминокислоты, что позволяет связывать с аминофункцией второй аминокислоты в мягких условиях. Существует несколько классов таких связующих реагентов:

Фосфониевые реагенты (например, BOP, PyBOP)

Урониевые реагенты (например, HBTU, HATU, TBTU)

Иммониевые реагенты

Карбодиимидные реагенты (например, DCC, EDC)

Имидазолиевые реагенты (например, CDI)

Органофосфорные реагенты

Кислотные галогенирующие реагенты

Хлороформиат и другие

После присоединения пептидной связи одна из двух защитных групп избирательно удаляется. Затем можно повторно соединяться с другой подходящей защищенной аминокислотой и т. Д. Наконец, все защитные группы удаляются и выделенный пептид выделяется.


Альтернативно, твердофазные синтезы обычно используются сегодня. Кроме того, ферменты могут также использоваться для синтеза пептидов.

Our Product Range.jpg